Раздел 1. ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКУЮ ХИМИЮ 1. Аминогруппа встречается в составе: 1. Белков. 2. Нейтральных жиров. 3. Углеводов. 4. Аминокислот. 5. Азотистых оснований. 2. Что является структурным элементом простых белков: 1. Мононуклеотиды. 2. Глюкоза. 3. Аминокислоты. 4. Глицерин. 3. Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по ________ . 4. В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью ___________________________ . 5. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры): 1. Триптофан. А. Гидрофильный, положительно заряженный 2. Аспарагиновая кислота. Б. Гидрофильный, отрицательно заряженный 3. Цистеин В. Гидрофильный, незаряженный 4. Лейцин Г. Гидрофобный 5. Аргинин. 6. Серин. 6. Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты: 1. Лизин. А. Двигается к аноду. 2. Триптофан. Б. Двигается к катоду. 3. Аспартат. В. Останутся на линии старта. 4. Глутамат. 5. Фенилаланин. 6. Гистидин. 7. Какой метод можно применить для фракционирования белков: 1. Кристаллизацию. 2. Осаждение кислотами и щелочами. 3. Электрофорез. 4. Высаливание. 8. Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при рН=7,0 1. К катоду. 2. К аноду. Электронный вариант тестов расположен на образовательном портале ВолгГМУ http://edu.volgmed.ru/course/index.php?categoryid=30 3. Останется на старте. 9. О чем позволяет судить биуретовая реакция: 1. О наличии белков в биологической жидкости. 2. О первичной структуре белка. 3. О наличии аминокислот в белке. 4. О функциях белков. 10. Секвенированием называется: 1. Определение массы белка. 2. Определение заряда белка. 3. Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи. 4. Определение функции белка. 11. Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на таких свойствах белков как: 1. Различия по величине заряда. 2. Различия по молекулярной массе. 3. По величине заряда и по молекулярной массе. 4. Другие различия. 12. Метод разделения белков гель - фильтрацией основан на таких свойствах белков как: 1. Различия по величине заряда. 2. Различия по молекулярной массе. 3. Различия по величине заряда и по молекулярной массе. 4. Другие различия. 13. Метод разделения белков электрофорезом в полиакриамидном геле основан на таких свойствах белков как: 1. Различия по величине заряда. 2. Различия по молекулярной массе. 3. Различия по величине заряда и по молекулярной массе. 4. Другие различия. 14. Метод разделения белков афинной хроматографией основан на таких свойствах белков как: 1. Различия по величине заряда. 2. Различия по молекулярной массе. 3. Различия по величине заряда и по молекулярной массе. 4. Другие различия. 15. В каком из перечисленных процессов применяется диализ? 1. Очистка белков от низкомолекулярных соединений. 2. Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы. 3. Разделение белков по суммарному заряду. 4. Определение молекулярной массы. 16. Белки – высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры, состоящие из аминокислотных остатков, связанными __________ связями. 17. Началом пептида считается _____________ - конец полипептидной цепи, содержащий свободную ______________ группу. 18. Концом пептида считается ________- конец полипептидной цепи, содержащий свободную ____________ группу. 19. Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде белков? 1. Водородная. 2. Сложноэфирная. 3. Пептидная. 4. Гидрофобная. 20. Для изучения первичной структуры белка применяется метод: 1. Хроматографии. 2. Рентгеноструктурного анализа. 3. Определение коэффициента поступательного трения. 4. Определение характеристической вязкости. Раздел 2. БЕЛКИ. СТРУКТУРА. СВОЙСТВА. ФУНКЦИИ 1. Какое количество белковых фракций можно выделить в плазме крови методом электрофореза на ацетатцеллюлозе: 1. 3 2. 5 3. 8 4. 10 2. Под первичной структурой белка понимают: 1. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, детерминированную генетически. 2. Количество и состав аминокислот, образующих полипептидную цепь. 3. Содержание заряженных аминокислотных остатков в полипептидной цепи 4. Укладку полипептидной цепи в пространстве, детерминированную генетически. 3. Аминокислота пролин способна участвовать в поддержании следующего вида регулярной вторичной структуры: 1. Альфа-спирали 2. Бета-листа. 3. Обоих видов 4. Ни одного вида 4. Водородными связями стабилизируются следующие уровни структурной организации белковой молекулы: 1. Первичная и вторичная 2. Третичная и четвертичная 3. Вторичная, третичная и четвертичная 4. Первичная, вторичная и третичная 5. Образование доменов в молекуле белка происходит на уровне: 1. Первичной структуры. 2. Вторичной структуры. 3. Третичной структуры 4. Четвертичной структуры. 2.6. Под денатурацией белка понимают: 1. Нарушение растворимости белка 2. Нарушение подвижности белка при электрофорезе 3. Нарушение гидратной оболочки белка 4. Нарушение структуры и функции белка 7. Секвенированием называется: 1. Определение массы белка. 2. Определение заряда белка 3. Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи 4. Определение функции белка. 8. Коллаген является: 1. Глобулярным белком 2. Фибриллярным белком 3. Транспортным белком 4. Белком-ферментом 9. В составе коллагена чаще всего встречается аминокислота: 1. Пролин 2. Аланин 3. Глицин 4. Лизин. 10. Сродство к кислороду: 1. Больше у гемоглобина, чем у миоглобина 2. Больше у миоглобина, чем у гемоглобина 3. Одинаково у миоглобина и гемоглобина 4. Отсутствует у миоглобина и гемоглобина 11. Вторичная структура этого белка представлена только альфа-спиралями 1. Миоглобин 2. Гемоглобин. 3. Оба 4. Ни один 12. Этот белок может взаимодействовать с бифосфоглицератом (БФГ) 1. Миоглобин 2. Гемоглобин. 3. Оба 4. Ни один 13. Укажите белок, содержащий одну полипептидную цепь: 1. Миоглобин 2. Гемоглобин. 3. Оба 4. Ни один 14. Пространственная структура белка, образованная водородными связями между атомами пептидного остова это: 1. Первичная структура 2. Вторичная структура 3. Третичная структура 4. Четвертичная структура. 15. Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот это: 1. Первичная структура 2. Вторичная структура 3. Третичная структура 4. Четвертичная структура. 16. Иммуноглобулин- G способен связывать антигены в количестве: 1. Один 2. Два 3. Три 4. Четыре 17. Гемоглобины А и S: 1. Относятся к семейству родственных белков 2. Относятся к гомологичным белкам 3. Являются вариантами одного индивидуального белка 4. Имеют идентичную первичную структуру 18. Белки денатурируют в клетке в результате: 1. Разрыва слабых связей, поддерживающих конформацию белка 2. Действия протеолитических ферментов 3. Синтеза белков теплового шока 4. Снижения концентрации лигандов 19. Предпочтительное расположение этих радикалов аминокислот – на поверхности белковой молекулы: 1. Неполярные радикалы аминокислот 2. Полярные анионные радикалы аминокислот 3. Оба вида радикалов аминокислот 4. Ни один вид радикалов аминокислот 20. Взаимодействие функциональных групп этих радикалов формирует вторичную структуру: 1. Неполярные радикалы аминокислот 2. Полярные анионные радикалы аминокислот 3. Оба вида радикалов аминокислот 4. Ни один вид радикалов аминокислот не принимает участие в формировании вторичной структуры 21. Предпочтительное расположение этих радикалов аминокислот – внутри белковой молекулы 1. Неполярные радикалы аминокислот 2. Полярные анионные радикалы аминокислот 3. Оба вида радикалов аминокислот 4. Ни один вид радикалов аминокислот 22. Какие из представленных радикалов аминокислот принимают участие в формировании третичной структуры белковой молекулы 1. Неполярные радикалы аминокислот 2. Полярные анионные радикалы аминокислот 3. Оба вида радикалов аминокислот 4. Ни один вид радикалов аминокислот 23. В состав супервторичной структуры «лейциновой застежки-молнии» входят: 1. Альфа-спирали 2. Бета-листы. 3. Оба вида регулярной вторичной структуры 4. Ни один из видов регулярной вторичной структуры 24. В состав супервторичной структуры «бетта-бочонок» входят: 1. Альфа-спирали 2. Бета-листы 3. Оба вида регулярной вторичной структуры 4. Ни один из видов регулярной вторичной структуры 25. В состав константного домена иммуноглобулина входят: 1. Альфа-спирали 2. Бета-листы 3. Оба вида регулярной вторичной структуры 4. Ни один из видов регулярной вторичной структуры 26. Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на: 1. Различиях белковых молекул по величине заряда 2. Различиях в молекулярной массе 3. Различной величине заряда и молекулярной массе 4. Другие различия 27. Метод разделения белков гель-фильтрацией основан на: 1. Различиях по величине заряда 2. Различиях по молекулярной массе 3. Различиях по величине заряда и по молекулярной массе 4. Другие различия 28. Метод разделения белков электрофорезом в полиакриамидном геле основан на: 1. Различиях белков по величине заряда 2. Различиях белков по молекулярной массе 3. Различиях по величине заряда и по молекулярной массе 4. Другие различия 29. Метод разделения белков аффинной хроматографией основан на: 1. Различиях по величине заряда 2. Различиях по молекулярной массе 3. Различиях по величине заряда и по молекулярной массе 4. Другие различия 30. Конформация белка это: 1. Число полипептидных цепей в олигомерном белке. 2. Количество альфа-спиралей и бетта-складчатых структур в полипептидной цепи. 3. Пространственное расположение атомов в белковой молекуле. 4. Аминокислотная последовательность в полипептидной цепи. 31. Выберите наиболее правильное определение третичной структуры белка: 1. Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова. 2. Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот. 3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи. 4. Способ укладки протомеров в олигомерном белке. 32. Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка: 1. Способ укладки полипептидной цепи в пространстве. 2. Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур. 3. Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке. 4. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи. 33. Что представляет собой центр узнавания белка лигандом ? 1. Совокупность радикалов аминокислот. 2. Фрагмент пептидного остова. 3. Простетическую небелковую группу. 4. Участок белка, комплементарный лиганду. 34. В каком из перечисленных процессов применяется диализ? 1. Очистка белков от низкомолекулярных соединений. 2. Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы. 3. Разделение белков по суммарному заряду. 4. Определение молекулярной массы. 35. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей: 1. Пролин 2. Валин 3. Серин 4. Фенилаланин 36. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании ионных связей: 1. Лизин 2. Валин 3. Серин 4. Фенилаланин 37. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании дисульфидных связей: 1. Лизин 2. Валин 3. Серин 4. Цистеин 38. Из приведенных аминокислот выберите те, радикалы которых НЕ могут участвовать в образовании водородных связей: 1. Лизин 2. Валин 3. Серин 4. Цистеин 39. Пептидная связь является: 1. Одинарной 2. Полуторной 3. Двойной 4. Тройной 40. Дайте наиболее полное определение понятию «комплементарность»: 1. Пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей 2. Взаимодействие кодона и антикодона 3. Взаимодействие белка с лигандом 4. Взаимодействие, обусловленное прочными ковалентными связями 41. Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в нейтральной среде при электрофорезе: 1. К аноду 2. К катоду 3. Останется на линии старта 42. Определите направление движения трипептида арг-про-глу в нейтральной среде при электрофорезе: 1. К аноду 2. К катоду 3. Останется на линии старта 43. Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в кислой среде при электрофорезе: 1 К аноду 2 К катоду 3 Останется на линии старта 44. Определите направление движения трипептида арг-про-глу в щелочной среде при электрофорезе: 1 К аноду 2 К катоду 3 Останется на линии старта 45. Выберите гемсодержащий белок, обладающий наибольшим сродством к кислороду: 1. Гемоглобин А 2. Миоглобин 3. Гемоглобин F 4. Гемоглобин А1с 46. Апопротеин - это: 1. Белковая часть сложного белка 2. Небелковая часть сложного белка 3. Сложный белок 4. Углеводный компонент гликопротеина 47. Под термином «изоэлектрическая точка белка» понимают: 1. Значение рН, при котором белок наиболее устойчив 2. Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю 3. Значение рН, при котором белок движется к катоду 4. Значение рН, при котором белок движется к аноду 48. Конформационная лабильность белка - это: 1. Изменение конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей 2. Изменение конформации за счет разрыва одних и образования других ковалентных связей 3. Изменение конформации, сопровождающееся потерей нативных свойств 4. Восстановление нативных свойств белка 49. Выберите утверждение, НЕВЕРНО характеризующее активный центр белка: 1. Находится в углублении (кармане) белковой молекулы 2. Образуется при формировании вторичной структуры 3. Обладает способностью комплементарно связываться с лигандом 4. Обладает способностью подгоняться под лиганд Раздел 3. ФЕРМЕНТЫ. СТРУКТУРА. СВОЙСТВА. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ 1. Субстратом называется: 1. Вещество, которое образуется в результате химической реакции. 2. Вещество, которое ингибирует фермент. 3. Является белковой частью фермента. 4. Вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента. 2. Что входит в понятие кофермент 1. Белковая часть фермента. 2. Конформация аллостерического центра фермента. 3. Это небелковая часть фермента. 4. Кофермент может быть мономером сложного белка. 3. Дайте понятие продукта ферментативной реакции. 1. Это вещество, которое образуется в процессе ферментативной реакции. 2. Вещество, которое ускоряет протекание химической реакции. 3. Вещество, имеющее низкую dG. 4. Это небелковая часть фермента. 4. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится фермент декарбоксилаза аминокислот 1. Оксидоредуктазы. 2. Изомеразы. 3. Лиазы. 4. Трансферазы. 5. Все указанные функции металлов в ферментативном катализе правильны, КРОМЕ: 1. Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра. 2. Участвуют в связывании фермента с коферментом. 3. Препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса. 4. Стабилизируют третичную и четвертичную структуру фермента 6. Тетрагидрофолиевая кислота участвует в реакциях: 1. Дегидрирования: 2. Трансаминирования. 3. Переноса одноуглеродных фрагментов. 4. Фосфорилирования. 7. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью: 1. Катализируют один тип реакции с несколькими субстратами. 2. Радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать со стереоизомерами ферментов. 3. Соединение субстрата с активным центром фермента протекает только в присутствии кофермента. 4. Способны катализировать единственную реакцию. 8. Все положения, характеризующие особенности ферментативных реакций правильны, кроме: 1. Большие скорости ферментативных реакций. 2. Ферменты способствуют сдвигу равновесия химических реакций. 3. Мягкие условия протекания ферментативной реакции. 4. Высокая специфичность фермента к субстрату. 9. Какие из ниже перечисленных функциональных групп аминокислот обычно не входят в активный центр ферментов 1. Гидроксильная группа серина и треонина. 2. Сульфгидрильная группа цистеина. 3. Карбоксильная группа дикарбоновых аминокислот. 4. Гидрофобные углеводородные радикалы валина, лейцина, изолейцина. 10. Какой из ниже перечисленных коферментов участвуют в реакциях ацилирования? 1. Коэнзим А. 2. Пиридоксальфосфат. 3. Биотин. 4. Флавинмононуклеотид. 11. К какому классу ферментов из ниже перечисленных относится липаза 1. Изомеразы. 2. Трансферазы. 3. Лигазы. 4. Гидролазы. 12. Ферменты увеличивают скорость реакции, так как: 1. Уменьшают скорость обратной реакции. 2. Изменяют состояние равновесия реакции. 3. Уменьшают энергию активации. 4. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции 13. Какой тип превращения катализируют киназы 1. Перенос групп внутри молекулы. 2. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной. 3. Образование С-О-связей. 4. Разрыв С-О-связей. 14. Какой кофермент участвует в переносе аминогруппы 1. ПФ (пиридоксальфосфат). 2. ФМН (флавинмононуклеотид). 3. КоА (коэнзим А). 4. ТПФ (тиаминпирофосфат). 15. Ферменты в отличие от других белков: 1. Не входят в состав мембран. 2. Представлены изоформами. 3. Избирательно взаимодействуют с веществами. 4. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа. 16. В какой реакции участвует кофермент биотин: 1. Карбоксилирования. 2. Трансаминирования. 3. Дегидрирования. 4. Декарбоксилирования. 17. К какому классу ферментов относится фермент, катализирующий реакцию: диоксиацетонфосфат → фосфоглицериновый альдегид 1. Изомеразы. 2. Лигазы. 3. Гидролазы. 4. Оксидоредуктазы. 18. Все положения, характеризующие активный центр ферментов правильны, кроме: 1. Это участок фермента, который непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе. 2. Между активным центром и субстратом имеется комплементарное соответствие 3. Активный центр составляет небольшую часть молекулы фермента. 4. В активный центр ферментов входят только гидрофобные аминокислоты. 19.Напишите название кофактора, участвующего в реакциях карбоксилирования 20.Рабочее название фермента, катализирующего реакцию 21. Напишите, к какому классу относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции: 22. Напишите рабочее название фермента, катализирующего реакцию Креатин +АТФ → Креатинфосфат + АДФ 23. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Все положения правильны, КРОМЕ: 1. Химическим соответствием активного центра субстрату. 2. Набором определенных функциональных групп в активном центре фермента. 3. Комплементарностью активного центра субстрату. 4. Наличием в активном центре фермента только гидрофобных групп. 24. Фермент лактатдегидрогеназа является: 1. холоферментом 2.относится к классу лиаз 3.содержит в своем составе пиридоксальфостфат 4.отностится к классу оксидоредуктаз 5.обладает абсолютной субстратной специфичностью 25. Белковая часть холофермента называется: 1.апоферментом 2.лигандом 3.кофактором 4.простетической группой 5.апобелком 26. В составе активного центра различают: 1.участок распознавания 2.участок связывания 3.каталитический участок 4.лиганд 5.аллостерический центр 27. Перечислите виды специфичности, характерные для ферментов: 1.Субстратная 2.Абсолютная 3.Каталитическая 4. Групповая 5.Аллостерическая 6.Стереоспецифичноть 7. Избирательная 28. Участок связывания в активном центре фермента обеспечивает: 1.Субстратную специфичноть 2.Абсолютная специфичноть 3.Протекание реакции по одному из возможных путей 4.Взаимодействие с регуляторными молекулами 29. К классу трансфераз относятся: 1. дегидрогеназы 2. эстеразы 3. липазы 4. киназы 5. изомеразы 6. трансаминазы 30. Ферменты класса лиазы: 1. Катализируеют взаимопревращение изомеров 2. Соединение двух молекул, связанное с гидролизом АТФ 3. Окислительно-востановительные реакции 4. Гидролиз связей 5. Перенос групп 6. Разрыв связей С-С, С-О, С-N, C-S 31. К ферментам класса гидролаз относятся: 1. Эстеразы 2.Липазы 3. Нуклеазы 4. Тиолазы 5. Глутатионтрансферазы 32. Предшественником коферментов НАД и НАДФ является: 1. Витамин В2 2. Рибофлавин 3. Витамин Н 4.Витамин РР 5. Фолевая кислота 33. ФМН в качестве кофермента принимает участие: 1. в реакциях декарбоксилирования 2. в переносе 2 протонов 3. в переносе электронов 4. в переносе одноуглеродных фрагментов 34. Мутазы относятся к: 1. Оксидоредуктвазам 2. Гидролазам 3. Изомеразам 4. Лигазам 5. Лиазам 35. К ферментам класса лиаз относятся: 1. альдолазы 2. карбоксилазы 3. эстеразы 4. фумаразы 36. Пиридоксальфосфат в качестве кофермента, принимает участие: 1. в реакциях дегидрирования 2. в окислительно-востановительных реакциях 3. в реакциях трасаминирования 4 в переносе протонов 5. в реакциях декарбоксилирования 37. Пантотеновая кислота является предшественником: 1. Биотина 2. Тиаминпирофосфата 3. НАД 4.ФМН 5.коэнзима А 6. ТГФК 38. Вещество непептидной природы, принимающее непосредственное участие в ферментативной реакции и входящее в состав активного центра: 1.Аллостеричекий регулятор 2. Кофактор 3. Субстрат 4.Ингибитор 39. Активной группой кофермента ФМН является: 1.N1 и N10 атомы изоаллоксазинового кольца флавина 2. альдегидная группа 3. остатки фосфорной кислоты 4. NH2 группа аденина 40. В окислительно-востановительных реакциях не участвуют: 1. КоА 2. Биотин 3.ФАД 4. ТПФ 6. НАД 7. ПФ 8. ФМН 41. В активный центр лактатдегидрогеназы входит: 1. ПФ 2. НАД 3.ТГФ 4.коА 5. Биотин 42. В реакциях дегидрирования участвует следующий кофермент: 1. ФМН 2. ПФ 3.КоА 4.ТГФК 43. Выберите соответствие коферментов и их выполняемой функцией: 1. НАД 2.ПФ 3. КоА 4. ФМН А. участвует в реакциях трансаминирования В. участвует в переносе Н+ и 2-х электронов C. участвует в переносе двух Н+ D. образует богатые энергией связи 44. Регулятор ферментативных реакции, в отличии от субстрата: 1. Не подвергается структурным изменениям 2. Не связывается с активным центром фермента 3. Связывается с участком удаленным от активного центра 4. Превращается в продукт реакции 45. Ионы Са2+: 1. Входят в состав активного центра α-амилазы и непосредственно участвует в ферментативном катализе 2.участвует в связывании субстрата α-амилазы 3. стабилизации третичной структуры α-амилазы 4. вместе с ионами Cl- стабилизирует третичную структуру фермента 46. В активный центр карбокиспептидазы А входит: 1. НАД 2. биотин 3.ионы кальция 4. ионы цинка 5. ионы магния 6.ГТФ 47. Какое из ниже перечисленных положений соответствует определению понятия Km? 1. Это концентрация фермента, при которой скорость реакции максимальна. 2. Это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax. 3. Это концентрация фермент-субстратного комплекса при Vmax. 4. Km - это величина энергии активации ферментативной реакции. 48. При каком значении Km фермент проявляет наибольшее сродство к субстрату? 1. Km= 1,0х10-2 М 2. Кm= 1,0х10-4 М. 3. Кm = 2,0х10-5 М. 4. Кm = 2,0х10-6 М. 49. В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса: 1. Образуются ковалентные связи между субстратом и ферментом. 2. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом. 3. Изменяется последовательность аминокислот в апоферменте. 50.Активность ферментов рекомендуется измерять в условиях: 1. При концентрации субстрата меньше Km. 2. При температуре 15 °С. 3. В буфере с оптимальным значением рН. 4. В условиях повышенного давления. 51. Подберите пары: Вариантов ответов: 1. Параметр кинетики ферментативного катализа 2. Величина, которая достигается при полном насыщении фермента субстратом 3. Чем больше величина, тем меньше сродство к субстрату. 4. Концентрация субстрата, при которой достигается насыщение Вариантов соответствий: A. Km. B. Vmax C. Оба. D. Ни один 52. Изоферменты - это: 1. Различные формы фермента, катализирующие одну реакцию. 2. Имеют одинаковую подвижность в электрическом поле. 3. Это продукты экспрессии одного гена. 4. Ферменты, катализирующие различные реакции. 53. Какие из ниже перечисленных ферментов используют в диагностике инфаркта миокарда. 1. Аспартатаминотрансфераза. 2. Креатинкиназа 3. ЛДГ-4,5. 4. Гистидаза. 54. Качественное и количественное определение активности ферментов наиболее часто проводят по: 1. Нарастанию продуктов реакции. 2. Определению концентрации фермент-субстратного комплекса. 3. Убыли субстрата. 4. Определению Vmax ферментативной реакции. 55. Какие изоформы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) применяются для дифференциальной диагностики инфаркта миокарда? 1. ЛДГ-1. 2. ЛДГ-2. 3. ЛДГ-3. 4. ЛДГ-4,5. 56. Активность каких изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) повышается при заболеваниях печени? 1. ЛДГ-1. 2. ЛДГ-2. 3. ЛДГ-3. 4. ЛДГ-4,5. 57. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет характер: 1. Параболический. 2. Гиперболический. 3. Линейный. 4. Экспоненциальный. 58. Отклонение от гиперболического характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата наблюдается: 1. При аллостерической природе фермента. 2. При высоких значениях рН. 3. При низких значениях рН. 4. У ферментов — мономерных белков. 59. К термостабильным ферментам относятся: 1. Глутаматдегидрогеназа. 2. Миокиназа. 3. Уреаза. 4. Амилаза. 60. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента имеет характер: 1. Параболический. 2. Гиперболический. 3. Линейный. 4. Экспоненциальный. 61. Термолабильность фермента может понижаться при условии: 1. Высоких концентраций субстрата. 2. Низких концентраций субстрата. 3. Высоких концентраций продукта реакции. 4. Низких концентраций продукта реакции. 62. Какие требования предъявляются к ферментам которые, можно использовать в целях энзимодиагностики. Все утверждения верны, КРОМЕ: 1. Органоспецифичность ферментов. 2. Выход ферментов в кровь при повреждении органов. 3. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме. 4. Высокая активность ферментов в сыворотке крови в норме. 63. Различная скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах обусловлена следующими различиями. Все утверждения правильны, КРОМЕ: 1. Количеством ферментов. 2. Активностью ферментов. 3. Изоферментным составом. 4. Ферментным составом. 64. При каком заболевании отмечается наиболее выраженное повышение активности АсАТ? 1. Алкогольный цирроз печени 2. Инфаркт миокарда 3. Инфаркт лѐгкого 4. Стенокардия 65. Разные формы фермента, катализирующие одну реакцию и отличающиеся физико-химическими свойствами и первичной структурой называются ___ 66. Подберите соответствия: Варианты ответов 1.Ферметы 2.Небиологичекме катализаторы 3.Оба 4.Ни один А.Катализируют энергетически возможные реакции В.Способны регулировать свою активность путем взаимодействия с другими молекулами С.Характеризуются более низкой скоростью реакции D.Не расходуются в процессе катализа E. Выступают в качестве одного из субстратов реакции F.Обладают высокой специфичностью 67. Аминокислоты, входящие в состав активного центра фермента, обеспечивают: 1.Правильную конформацию молекулы фермента 2.Сближение и ориентацию субстратов 3. Взаимодействие с аллостерическим регулятором 4. Дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата 68. . Скорость ферментативной реакции это: 1.Отношение превращения субстрата к убыли продукта реакции 2.Активность фермента при данных условиях (температура, рН и т.д.) 3. Изменение количества молекул субстрата или продукта за единицу времени 4. Величина энергии активации ферментативной реакции 69. Оптимум рН для работы ферментов - это: 1. Значение рН при котором скорость реакции будет минимальной 2. Значение рН при котором активность фермента будет максимальной 3. Значение рН при котором Кm будет максимальной 4. Значение рН при котором происходит ренативация белковой структуры 70. Температурный оптимум для работы ферментов человека составляет: 1.20ºС 2. 0ºС 3. 35-38ºС 4. 70-80ºС 71. Какой изофермент креатинкиназы является маркером повреждения сердечной мышцы: 1.КК МВ 2.КК ММ 3.КК ВВ 72. Специфичность действия фермента определяется: 1. Конформацией субстрата 2. Первичной структурой белковой молекулы 3. Структурой активного центра 4. Зависит только от внешних условий Верный ответ: 3 73. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента можно выявить только в условиях: 1. Если рН среды 7,4 2. При недостатке субстрата 3. При любых условиях 4. При избытке субстрата 74.Одна единица активности фермента соответствует: 1.Количеству фермента, которое катализирует превращении 1мкМ субстрата за 1 минуту при оптимальных условиях ферментативной реакции 2. Одному каталу 3. Количеству молей фермента вовлеченного в ферментативную реакции 4. Количеству молей продукта реации образующегося при действии 1 моля фермента при оптимальных условиях протекания реакции 75. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента носит: 1. Обратнопропорциональный характер 2. Прямолинейный характер 3. Синусоидальный характер 4. Скорость реакции не зависит от концентрации фермента 76. К термостабильным ферментам относят: 1. Креатинкиназу 2. Простатоспецифическую кислую фосфатазу 3. Taq-полимеразу 4. Лизоцим 77. Изменение рН среды влияет на активность ферментов так как: 1. Изменение рН приводит к денатурации фермента 2. Изменение рН способствует образованию ковалентных сшивок 3. Ионизация функциональных групп меняет конформацию белка 78. Выберите и расположите нужные ферменты в порядке увеличения времени достижения их максимальной концентрации в крови при инфаркте миокарда. 1.ЛДГ 2.АСТ 3.амилаза 4.гиалуронидаза 5. КК МВ 79. Диастаза в моче определяется при: 1.Вирусных гепатитах 2. Инфаркте 3. Инсульте 4. Миозите 5. Панкреатите 80. Установите соответствие: 1. КК ВВ 2.КК МВ 3.КК ММ А. Встречается в основном в мышцах С. Содержится в основном в сердце D. Синтезируется в основном в головном мозге 81. Активность отдельных фракций изоферментов увеличивается при: 1. Увеличения секреции этих белков в кровь 2. Повреждение сосудистой стенки 3. Увеличения синтеза в тканях 4. Повреждения клеток тканей где они в основном синтезируются 82. Активность ММ изоформы креатинкиназы в крови может увеличиваться при: 1. Травме и повреждении скелетных мышц 2. Повреждение печени 3. Панкреатите 4. Инсульте 5. Инфаркте 83. Определение ВВ изоформы креатинкиназы используют для : 1. Диагностики инсультов 2. Диагностики панкреатита 3. Диагностики гепатита 4. Не имеет диагностического значения 84. Максимальная активность КК МВ наблюдается: 1. через 48 часов после инфаркта 2. через 24 часа после инфаркта 3. через 2-3 дня после инфаркта 4. Инфаркт не приводит к изменению активности КК МВ 85. Ферменты в качестве лекарственных средств используются при 1. Их недостаточности 2. Обработке гнойных ран 3. Лечении инфаркта и инсульта 4. Тромбозах и тромбоэмболиях 86. Подберите соответствия: 1. Трипсин 2. Фибролизин 3. Стрептокиназа 4. Гиалуронидаза А. Используют для коррекции рубцов В. Используют для лечения лейкозов С. применяют при тромбоэмбалиях D. Применяют для лечения гнойных ран 87. К изофункциональным ферментам относят: 1. ЛДГ 2. КК 3. гексокиназу 4. АСТ 88. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax – это: 1. Константа Михаэлиса 2. Специфичность 3. Международная единица активность 4. Катал 89. Укажите единицы(у) измерения ферментативной активности: 1. МЕ 2. моль/л*мин 3. катал 4. нг/л 90. Выберите правильное утверждение для изоферментов: 1. Изоферменты – это формы ферментов отличающиеся друг от друга по специфичности действия 2. Изоферменты это изофункциональные белки 3. Изоферменты можно разделить электрофоретически 4. Изоферменты – это варианты ферментов встречающихся в организме человека 91. В качестве аналитических реагентов используют следующие ферменты: 1. Глюкозоксидадаза 2. Уреаза 3. Амилаза 4. Холестеролэстераза 92. Фермент уреаза катализирует гидролиз: 1. Мочевины 2.Тиомочевины 3. Мочевой кислоты 4. Глюкозы 93.Ингибирование фермента с помощью аналога субстрата называется ___ 94. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Пепсиноген → Пепсин + Пептид. 1. Аллостерическая регуляция. 2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования. 3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц. 4. Частичный протеолиз. 95. Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов. Все положения правильны, кроме: 1. Являются ключевыми ферментами метаболических путей. 2. Проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры. 3. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный центры 4. Как правило, являются олигомерными белками. 96. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Гликогенсинтетаза (неактивная) + ? → Н3РО4 + гликогенсинтетаза (активная). 1. Аллостерическая регуляция. 2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования. 3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц. 4. Частичный протеолиз. 97. Активность аланинаминотрансферазы уменьшается при изменении рН от 7,4 до 5,0. Представьте последовательность событий, приводящих к уменьшению активности фермента: 1. Изменяется ионизация функциональных групп фермента и субстрата. 2. Нарушается комплементарность активного центра и субстрата 3. Изменяется конформация молекулы фермента. 98. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена в следствие (все положения правильны, КРОМЕ): 1. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра. 2. Конформационных изменений молекулы фермента. 3. Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса. 4. Неспецифического денатурирующего действия ингибитора на молекулу фермента. 99. Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Аденилатциклаза (неактивная) → (Рецептор+адреналин) → аденилатциклаза (активная). 1. Аллостерическая регуляция. 2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования. 3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц. 4. Частичный протеолиз. 100. Какое из ниже перечисленных веществ является специфическим ингибитором сульфгидрильных групп в ферментах? 1. Монойодацетат. 2. Диизопропилфторфосфат. 3. Ацетилхолин. 4. Парааминобензойная кислота. 101. Активатором для протеинкиназы А является: 1. . Са+2. 2. Ц-АМФ. 3. Инозитолтрифосфат. 102. С помощью какой реакции наиболее часто происходит регуляция активности ферментов при ковалентной модификации? 1. Метилирование. 2. Фосфорилирование. 3. Ацилирование. 4. Гликозилирование. 103. Назовите фермент, участвующий в ковалентной модификации ферментов путем фосфорилирования. 1. Аминотрансфераза. 2. Метилтрансфераза. 3. Протеинкиназа. 4. Дегидрогеназа. 104. Выберите правильное утверждение: 1. При конкурентном ингибировании ферментов Km не изменяется. 2. При конкурентном ингибировании Km уменьшается. 3. Конкурентное ингибирование обусловлено аллостерической регуляцией. 4. При конкурентном ингибировании Km увеличивается. 105. Конкурентные ингибиторы ферментов используются как лекарственные средства, т.к. они изменяют: 1. Vmax реакции. 2. Km реакции. 3. Как Km, так и Vmax. 4. Ничего из перечисленного выше. 106. Выбрать правильное утверждение: 1. При неконкурентном ингибировании Km уменьшается. 2. При неконкурентном ингибировании ингибитор снижает Vmax. 3. При неконкурентном ингибировании Km увеличивается. 4. Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, имеющими структурное сходство с субстратом и связывающимися с активным центром фермента. 107 . Укажите способ регуляции активности фермента в следующей реакции: Протеинкиназа (неактивная) → Протеинкиназа (активная) 1. Аллостерическая регуляция. 2. Регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования. 3. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц. 4. Частичный протеолиз. 108. Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента: 1. Изменяется конформация фермента. 2. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре. 3. Уменьшается скорость ферментативной 4. Нарушается комплементарность активного центра субстрату. 5. Изменяется конформация активного центра. реакции. 109. Выберите возможные причины (2) конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов: 1. Химическая модификация ферментов. 2. Гидролиз пептидных связей. 3. Взаимодействие пространственно удаленных участков ферментов. 4. Кооперативное взаимодействие субъединиц. 110. Кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата у аллостерических ферментов имеет характер: 1. Параболический. 2. Гиперболический. 3. Сигмовидный (S-образный). 4. Линейный. 111. Какой из ниже перечисленных ферментов ингибируется аспирином? 1. Циклооксигеназа. 2. Глутаматдегидрогеназа. 3. Моноаминооксидаза. 4. Каталаза. 112 . Выберите виды ингибиторов: 1.Обратимые 2. Модификаторы 3.Неконкурентные 4. Необратимые 5.Безконкурентные 6. Конкурентные 7. Ковалентные 8.Активирующие 113 . Выберите неверное утверждение для обратимых ингибиторов: 1.Обратимые конкурентные ингибиторы обратимо связываются с активным центром 2. Обратимые конкурентные ингибиторы являются суицидальными субстратами 3. Обратимые конкурентные ингибиторы препятствуют формированию фермент- субстратного комплекса 4. Обратимые конкурентные ингибиторы являются аналогами субстрата 5. Все ответы верны 114. Малоновая кислота является: 1. Необратимым ингибитором сукцинатдегидрогеназы 2. Суицидальным субстратом для сукцинатдегидрогеназы 3. Аллостерическим активатором сукцинатдегидрогеназы 4. Обратимым ингибитором сукцинатдегидрогеназы 115. Степень ингибирования конкурентными ингибиторами можно снизить: 1. Уменьшением количества субстрата 2. Уменьшением концентрации фермента 3. Увеличением концентрации продукта 4. Увеличением концентрации фермента 5. Увеличением концентрации субстрата 116. Прозерин: 1. Является неконкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы 2. Является структурным аналогом ацетилхолина 3. Используется при лечении мышечных дистрофий 4. Ковалентно связывается с ацетилхолинэстеразой 5. Связывается нековалентно с активным центром фермента 117. Антиметаболиты: 1. подвергаются химической модификации в активном центре фермента 2. под действием фермента образуют функционально неактивный продукт 3. связываются с естественными метаболитами организма и препятствуют их взаимодействию с активным центром 4. являются аллостерическими индукторами 5. являются структурными аналогами метаболитов 118. Выберите соответствие: Варианты ответов 1. Конкурентный 2. Неконкурентный 3. Оба 4. Ни один A.Не является аналогом субстрата B. Связывается с активным центром C. Его эффект снижается при добавлении субстрата D. Снижает скорость ферментативной реакции F. Образует ковалентные связи с субстратом, и тем самым ингибирует ферментативную реакцию 119. Необратимый ингибитор: 1. нековалентно связывается с активным центром 2. его эффективность не изменяется при добавлении субстрата 3. образует водородные связи в аллостерическом центре 4. прочно (ковалентно) связывается с активным или аллостерическим центром 120. Аспирин: 1. Обратимый ингибитор циклооксигеназы 2. Снижает образование простогландинов 3. Связывается с активным центром 4. Является необратимым ингибитором циклооксигеназы 121. Выберите верное утверждение: 1. Конкурентный ингибитор связывается с аллостерическим центром 2. Конкурентный ингибитор изменяет Vмакс и Км 3. Конкурентный ингибитор увеличивает Км и не влияет на Vмакс 4. Бесконкурентный ингибитор является аналогом субстрата 5. Конкурентный ингибитор взаимодействует с активным центром 122. Выберите правильные утверждения для бесконкурентного ингибитора: 1. Бесконкурентный ингибитор изменяет Км и Vмакс 2. Бесконкурентный ингибитор связывается с субстратом 3. Бесконкурентный ингибитор является аналогом субстрата 4. Бесконкурентный ингибитор связывается с комплексом фермент-субстрат 5. Бесконкурентный ингибитор не влияет на Км и Vмакс 6. Бесконкурентный ингибитор увеличивает Км и не влияет на Vмакс 123. При добавлении субстрата ингибирование фермента конкурентным ингибитором: 1.Не изменяется 2. Увеличивается 3. Уменьшается 124. При добавлении субстрата ингибирование фермента неконкурентным ингибитором: 1.Не изменяется 2. Увеличивается 3. Уменьшается 125. Кальмодулин приобретает сродство к кльмодулин-зависимой киназе гликогенфофорилазы в результате: 1. связывания цАМФ 2. диссоциации на протомеры 3. связывания ионов кальция 4. частичного протеолиза молекулы 5. фосфорилирования 126. Протеинкиназа А активируется: 1. при ассоциации отдельных субьединиц 2. под действием ДАГ 3. в результате присоединения G-белка 4. после диссоциации регуляторной и каталитической субьединицы 127. Инозитол-1,4,5-трифосфат образуется в результате активации: 1. аденилатциклазы 2.протеинкиназы С 3.фосфолипазы С 4 фофодиэстеразы 5.липазы 128. В результате фосфорилирования ферменты: 1. активируются 2. теряют свою активность 3. меняют субстратную специфичность 4.меняют каталитическую специфичность 5. денатурируют 129. Выбирите правильное(ые) утверждения: 1. различают цитозольную и мембранную формы гуанилатциклазы 2. цитозольная форма гуанилатциклазы активируется цГМФ 3. субстратом гуанилатциклазы является ГТФ 4.гуанилатциклаза ингибируется ионами кальция 5. цГМФ активирует протеинкиназу G 130. цАМФ активирует: 1. кальмодулин 2. протинкиназу А 3. протеинкиназу G 4. фосфолипазу C 5.кальцевые каналы 131. Молекула ГТФ присоединяется к: 1.α-субьединице G-белка 2. комплексу γ-β 3. β-субьединице 4. γ-субьединице 132. Активатором ПК А является: 1. кальмодулин 3. ДАГ 3. ионы кальция 4. Инозитол-1,4,5-трифосфат 5. цАМФ 6.ГДФ 133. G-белки активируют: 1. протеинкиназу С 2. протеинкиназу А 3. аденилатциклазу 4. фосфолипазу А 5. кальмодулин-зависимую киназу гликогенфосфорилазы 6. фосфолипаза С 134. В комплексе с ГДФ G-белок: 1. находится в диссоциированом сотоянии 2. ассоциирован с рецептором 3. приобретает сродство к аденилатциклазе 4. активирует протеинкиназу А 135. Аденилатциклаза: 1. катализирует реакцию образования цАМФ 2. фосфорилирует протеинкиназу А 3. ковалентно связана с G-белком 4. катализирует реакцию фосфорилирования G-белка 136. Передача сигнала через G-белок: 1. усиливает сигнал 2. разветвляет сигнал 3. преобразует сигнал 4. ослабляет сигнал 5. изменяет сродство рецептора к гормону 137. Фосфолипаза С: 1. активирует протеинкиназу А 2.катализурует реакцию образования ДАГ и ИФ3 3. активируется под воздейвием цАМФ 4. расщепляет фосфотидилинозитолы 138. Протеинкиназа А: 1. активируется ионнани кальция 2. состоит из регуляторной и каталитической субъединицы 3. является трансмембранным белком 4. активирует аденилатциклазу 139. G-белок: 1. относится к регуляторным белкам 2. диссоциирует при присоединении ГДФ 3.является мономерным белком 4. активируется в результате фосфорилирования 5.связаны с мембраной посредством «якоря» 6.состоит из 3 субъединиц 140. К регуляторным белкам относятся: 1. цАМФ 2.кальмодулин 3.аденилатциклаза 4.G-белок 141. Частичным протеолизом активируются следующие ферменты: 1. протеинкиназа С 2. аденилатциклаза 3. сериновые протеазы системы свертывания крови 4.коллаген 5. трипсин 6.фибрин